En 1980, un joven gastroenterólogo llamado Jean-Pierre Raufman acabó tomando este último camino a través de la rama de enfermedades digestivas de los Institutos Nacionales de Salud. Su objetivo era adquirir experiencia en investigación. Por casualidad conoció al químico jefe de otro laboratorio, John Pisano, apasionado de la búsqueda de nuevos e interesantes ejemplos de un tipo específico de hormona, llamada péptido, en venenos de animales. Pisano hacía regularmente llamamientos a entusiastas locales de insectos y reptiles en las páginas de anuncios clasificados de The Washington Post; en respuesta, se presentaban en la puerta de su oficina cargados de bolsas de plástico que se retorcían con la posibilidad.
Pisano ofreció algunas muestras de veneno a Raufman para que las analizara. Durante el mes siguiente, Raufman experimentó con ellas para ver si estimulaban las células pancreáticas extraídas de cobayas. El veneno con mayor efecto, con diferencia, procedía de un reptil del desierto del que Raufman nunca había oído hablar: el monstruo de Gila.
Los monstruos de Gila, habitantes del suelo, perezosos y de cola gruesa, son nativos del sur de Arizona y el norte de México. Tienen la nariz roma y la piel negra y llena de bultos con garabatos de color canela, rosa o naranja. Pasan el 95% de su vida bajo tierra. Al igual que sus primos del sur, los lagartos de cuentas mexicanos, son una de las pocas especies de lagartos que producen veneno, que excretan por las glándulas bucales en las ranuras de sus dientes dentados. La fuerza de sus mandíbulas suele bastar para someter a sus presas (pollos, ranas, gusanos y similares). Pero si se ven amenazadas y no pueden escapar o esconderse, pueden morder a un depredador. Cuando aprietan y perforan la piel, el veneno entra en el torrente sanguíneo de la víctima. Esto provoca un dolor intenso y puede iniciar una cascada de otros síntomas que, en las personas, incluye vómitos, mareos, taquicardia, hipotensión y, en raras circunstancias, la muerte.
Raufman experimentó con el veneno del monstruo de Gila durante un tiempo y luego se dedicó a otros proyectos. Pasaron los años. Consiguió un puesto en el entonces Centro de Ciencias de la Salud de la Universidad Estatal de Nueva York, en Brooklyn, y creó su propio laboratorio. Pronto empezó a colaborar con un grupo del Centro Médico de Veteranos del Bronx. Uno de los científicos, un endocrinólogo llamado John Eng, quedó impresionado por el trabajo de Raufman con el monstruo de Gila. Le intrigaba especialmente su metabolismo glacial: el lagarto puede sobrevivir con menos de un puñado de comidas al año. Eng y Raufman se emparejaron, analizaron de nuevo el veneno y encontraron moléculas que Raufman no había observado antes. Llamaron a estas moléculas exendin-3 y -4.
Eng reconoció en las exendinas una posible terapia para la diabetes. Tenía pacientes con esta enfermedad que necesitaban calibrar cuidadosamente sus inyecciones de insulina para evitar tanto la hiper como la hipoglucemia. La exendina-4, por su parte, se parecía a una hormona humana llamada GLP-1, que funciona como gestor natural de la insulina en personas sin diabetes. Cuando comemos, el intestino delgado libera GLP-1, lo que induce al páncreas a producir más insulina sólo cuando los niveles de azúcar en sangre son demasiado altos. La molécula también ralentiza la digestión y nos hace sentir saciados. Los científicos sospechaban que las inyecciones de GLP-1 serían un tratamiento de la diabetes mucho más fácil y seguro que la insulina, salvo por un problema crucial: la hormona sólo dura unos minutos en el torrente sanguíneo antes de descomponerse. Pero el análogo del monstruo de Gila, se sorprendieron Eng y Raufman, dura horas.
Eng estaba ansioso por patentar las moléculas de exendina. La Asociación de Veteranos se negó a hacerlo; no veía beneficios evidentes para los veteranos. Raufman también se negó. La diabetes no era su campo y patentar moléculas no era una práctica habitual entonces. "Si hacías ciencia, la gente leía tus artículos", me dijo. Lo que hacían con lo que aprendían era cosa suya.
Sin embargo, Eng persistió. Patentó la molécula a sus expensas en 1995 y se pasó las vacaciones llamando a empresas farmacéuticas, intentando que la convirtieran en un medicamento. Al final, concedió la patente a una nueva empresa llamada Amylin Pharmaceuticals por menos de un millón de dólares. En 2002, Eli Lilly and Company acordó pagar hasta 325 millones de dólares a Amylin por su fármaco exenatida. Bajo la marca Byetta, la exenatida fue aprobada por la Food and Drug Administration para el tratamiento de la diabetes de tipo 2 en 2005.
Los pacientes que tomaron Byetta y otros fármacos inspirados en la exendina y el GLP-1 también experimentaron una pérdida de peso sustancial, según revelaron los ensayos, pero las empresas farmacéuticas tardaron en darse cuenta de lo útil que podía ser ese efecto secundario. Una vez que lo hicieron y mejoraron sus fórmulas, las consecuencias transformaron la sociedad: Ozempic y Wegovy, seguidos de Mounjaro y Zepbound, se convirtieron en fármacos de gran éxito para tratar la diabetes y estimular la pérdida de peso. Es más, muchos de ellos parecen tener efectos beneficiosos adicionales que los investigadores sólo están empezando a comprender. Algunos parecen proteger contra las enfermedades renales y cardiacas y pueden reducir la inflamación del cerebro, relacionada con el desarrollo del Parkinson y el Alzheimer. Podría decirse que el monstruo de Gila -este tímido reptil subterráneo- albergaba desde el principio un proyecto de medicamentos que pueden estar entre los avances sanitarios más importantes de nuestro tiempo.
El interés médico por el veneno se ha centrado durante mucho tiempo, razonablemente, en las mordeduras de serpiente. Hasta cinco millones y medio de personas al año -normalmente trabajadores agrícolas y niños de África, Asia y América Latina- sufren mordeduras de serpientes venenosas. Esas mordeduras son responsables de más de 100.000 muertes, junto con muchas más amputaciones, lo que ha llevado a la Organización Mundial de la Salud a declararlas "un problema de salud pública desatendido".
Pero la mayoría de las interacciones venenosas tienen lugar fuera de nuestra conciencia, entre invertebrados que podemos aplastar sin pensarlo dos veces. Ahora que los investigadores pueden, con la muestra de veneno más diminuta, identificar cada molécula constituyente hasta el último aminoácido, están descubriendo sustancias de extraordinaria complejidad. El veneno de las tarántulas, por ejemplo, contiene más de cien moléculas. En los venenos de algunas arañas y caracoles, ese número se eleva a miles.
El veneno suele considerarse distinto del veneno. Mientras que el veneno es pasivo -una sustancia, como una vaina de detergente para la ropa o las bayas de una planta solanácea negra, que puede ser letal si se ingiere-, el veneno debe ser administrado activamente por un animal, a menudo a través de colmillos, dientes o púas, normalmente para capturar presas o defenderse de los depredadores. La naturaleza ha desarrollado esta capacidad con sorprendente frecuencia. Sólo de bagres venenosos existen al menos 1.250 especies, cada una con su propia fórmula venenosa. Entre las criaturas venenosas figuran insectos, arañas, corales, moluscos, serpientes, lagartos y algunos mamíferos (ornitorrincos, musarañas). Muchas de ellas, como las especies marinas, son difíciles de observar en sus hábitats naturales, por lo que apenas sabemos nada sobre cómo y por qué utilizan sus toxinas.
Pero en los venenos de las criaturas que los investigadores han podido examinar más de cerca destacan dos características que apuntan a su importante potencial médico. Son increíblemente potentes y de acción rápida, cualidades necesarias para ayudar a la supervivencia de las criaturas que los utilizan. Pueden producirse con antelación y almacenarse durante largos periodos a temperatura ambiente (en las glándulas de los animales). Se componen de cientos -o a veces miles- de moléculas que a menudo cumplen múltiples funciones, lo que convierte a los venenos en "navajas suizas esencialmente ecológicas", según un artículo publicado en 2019 en la revista Toxins. Y la mayoría de esas moléculas son péptidos y proteínas perfeccionadas durante millones de años para atacar a otros animales en el ecosistema del huésped, incluidas muchas criaturas cuya biología se solapa con la de los humanos.
Desde hace tiempo, los péptidos resultan especialmente tentadores para el descubrimiento de fármacos. Estas moléculas están compuestas por cadenas cortas de entre dos y 50 aminoácidos, los componentes básicos de las proteínas. Son más pequeñas y sencillas que las proteínas. Sin embargo, son más grandes y complejas que las moléculas -compuestas por un solo átomo, o átomos unidos entre sí- que se utilizan en la mayoría de los fármacos; estas formulaciones farmacológicas pueden deslizarse inadvertidamente a través de las membranas de las células e influir en su funcionamiento. En cambio, los péptidos deben interactuar con receptores específicos de la superficie celular. Como estos receptores de superficie difieren considerablemente según la función que desempeñen las células, cualquier péptido que consiga interactuar con ellos suele tener un impacto muy específico.
El primer péptido utilizado con fines terapéuticos fue la hormona insulina, que investigadores canadienses extrajeron del páncreas de perros en 1921. Pronto empezó a extraerse y purificarse del páncreas de cerdos y vacas; la insulina humana no se sintetizó en laboratorio hasta 1978. En general, los péptidos tienen limitaciones que los hacen poco idóneos para el desarrollo comercial: Por ejemplo, normalmente deben inyectarse en el torrente sanguíneo, ya que se digieren rápidamente si se ingieren, e incluso entonces tienen una vida media biológica relativamente corta.
Desde finales del siglo XIX, los investigadores sabían que los venenos de serpiente contenían aminoácidos y, por tanto, probablemente también proteínas. Y su profundo, y variado, efecto sobre las células humanas era fácil de comprobar. Las cobras, mambas y otros miembros de la familia de los elápidos, serpientes cuyos colmillos están siempre erectos, despliegan potentes neurotoxinas que paralizan los músculos - primero los párpados, luego los músculos esqueléticos y el diafragma - hasta asfixiar a la víctima. Así evitan que su presa luche mientras se la comen. Las víboras, por su parte, incluidas las serpientes de cascabel y las víboras, tienen colmillos que se pliegan cuando no se utilizan. Su veneno rompe los vasos sanguíneos, provocando hemorragias profusas, que dan lugar a coágulos, derrames cerebrales y otros daños relacionados. "Cuando una serpiente de cascabel muerde, es como un disparo de escopeta", me dijo Stephen Mackessy, profesor de biología de la Universidad del Norte de Colorado. "Desestabiliza muchos sistemas de control diferentes".
Sin embargo, que algo sea perjudicial o beneficioso depende de la dosis y del contexto. En los años sesenta, John R. Vane, un farmacólogo británico que más tarde desentrañaría los efectos antiinflamatorios de la aspirina, estudiaba la hipertensión cuando se incorporó a su laboratorio un estudiante postdoctoral brasileño. El estudiante, Sergio Ferreira, traía consigo péptidos del veneno de la víbora brasileña, Bothrops jararaca, que había demostrado que podían dilatar los vasos sanguíneos, permitiendo que fluyera más sangre a través de ellos. Un exceso del péptido ayudaba a provocar la hemorragia incontrolada característica de las mordeduras de víbora, pero el laboratorio descubrió que el péptido también podía bloquear una enzima, conocida como ECA, que provoca hipertensión. El péptido se convirtió en el modelo del primer inhibidor de la ECA, el captopril, que la FDA aprobó en 1981 para tratar la hipertensión. Posteriormente se convirtió en un fármaco multimillonario.
El uso de la exendina-4 para desarrollar la exenatida, el fármaco para la diabetes, fue muy probablemente la primera ocasión en la que se utilizó el veneno para cumplir una función metabólica en las personas. Aun así, no está claro por qué el lagarto contiene una hormona metabólica en su veneno. De hecho, el misterio central de casi todos los venenos es su extravagante complejidad. La araña de tela en embudo de las Montañas Azules, en el sureste de Australia, por ejemplo, tiene 3.000 moléculas en su cóctel tóxico, una de las cuales es mortal para los humanos. ¿Son esas otras miles de moléculas vestigios del proceso evolutivo, por ejemplo, la versión arácnida de nuestro apéndice? ¿O puede que cada una de ellas tenga una función actual?
Steven Trim era biólogo molecular en el gigante farmacéutico Pfizer cuando se dio cuenta de que su afición -tener serpientes y arañas de mascota- podía ser decisiva para su carrera. El equipo de Trim había recibido el encargo de desarrollar nuevos tratamientos para el dolor identificando moléculas capaces de desactivar células nerviosas específicas. Para complicar su proyecto, esas moléculas también tendrían que ignorar otras células similares que se encargan de procesos como la respiración y el bombeo del corazón. La mayoría de los fármacos actuales no son tan selectivos. Se introducen en todo tipo de células y provocan todo tipo de efectos, algunos beneficiosos y otros desagradables o incluso peligrosos.
Trim empezó su búsqueda como solía hacer, buscando en publicaciones de investigación cualquier mención a las células que intentaba desactivar. Tuvo suerte. En efecto, un grupo académico había encontrado una sustancia que podía activarlas: el veneno de una tarántula. Naturalmente, Trim quería probar ese veneno en sus cultivos celulares. Y, como el veneno de tarántula contiene cientos de moléculas, esperaba comprarlo ya secuenciado, o separado en sus partes componentes.
Por desgracia, ese producto no existía. El problema, por lo que él sabía, era que las personas que estudian el veneno de tarántula son biólogos y, por lo general, carecen de la experiencia y la tecnología necesarias para secuenciarlo eficazmente. En cambio, sus colegas farmacéuticos tenían las herramientas y los conocimientos para desmontar y volver a montar gotitas infinitesimales, pero tendían a pensar en el veneno (si es que pensaban en él) como un instrumento contundente de dolor y muerte, no como un tesoro de diseños moleculares convincentes. Y, por supuesto, no tenían ni idea de dónde conseguirlo.
Pero Trim sí. Él y su mujer, Carol, bióloga especializada en cáncer, tenían varias tarántulas en casa. La cuestión que se le planteaba era: ¿Cómo? En febrero de 2010, Pfizer redujo su planta de Sandwich (Inglaterra), donde trabajaba Trim. Despedido y con la indemnización en la mano, creó una nueva empresa menos de un mes después: Venomtech.
En uno de sus primeros actos para montar su negocio, Trim compró dióxido de carbono en una tienda de suministros para acuarios y, en la mesa de su comedor, empezó a experimentar con la anestesia de arañas. Necesitaba estar seguro de que podría extraer su veneno sin hacerles daño. (Más tarde descubrió que el corazón de una tarántula puede pararse hasta 10 minutos antes de volver a latir por sí solo. "No sabíamos muy bien lo que estaba 'muerto'", me dijo. "A menudo nos salimos del límite de la ciencia").
Cuando visité el laboratorio en abril, Venomtech tenía cuatro empleados y alquilaba un espacio de laboratorio en el campus de Pfizer, en su mayor parte desocupado, donde Trim trabajaba anteriormente. Exportaba el producto que Trim quería comprar años antes: venenos separados en sus moléculas constituyentes.
En aquel momento, según Trim, el éxito de los últimos medicamentos contra la diabetes aún no había desencadenado una carrera por explotar la "venómica" para encontrar más terapias humanas. De hecho, convencer a los clientes potenciales de que invirtieran en el futuro venómico que él sabía que se avecinaba fue su principal reto como empresario. Y resultó insuperable: Cuatro meses después se quedó sin dinero y se vio obligado a liquidar la empresa.
Nuestra visión del veneno como arma resulta subestimar la fecundidad de la selección natural. Las hormigas leonadas locas utilizan su veneno como antídoto contra el veneno de las hormigas de fuego. Los topos y las musarañas paralizan las lombrices y los insectos para que se queden en su despensa y estén frescos cuando llegue el momento de comerlos. Las avispas joya pican a las cucarachas con un suero que las convierte en "zombis" que acompañan voluntariamente a las avispas de vuelta a su guarida, para ser devoradas por sus larvas. El veneno de las abejas y de muchos otros invertebrados es doloroso pero deliberadamente no mortal, presumiblemente para que las víctimas sobrevivan y enseñen a su descendencia y a otros miembros de su especie a evitar el aguijón. Las chinches asesinas fabrican al menos dos tipos de veneno y pueden elegir cuál utilizar en cada situación.
En ocasiones, la reutilización de las moléculas del veneno para las necesidades humanas es casi igual de ingeniosa. Glenn King, profesor de biología molecular en la división de química y descubrimiento de fármacos de la Universidad de Queensland (Australia), empezó a interesarse por las toxinas a mediados de la década de 1990, un periodo de creciente preocupación por el impacto medioambiental de los pesticidas químicos. "¿Dónde podríamos encontrar insecticidas naturales más respetuosos con el medio ambiente?". me preguntó King. "En retrospectiva, la respuesta era obvia: las arañas. Llevan millones de años trabajando en ello". (Vestaron Crop Protection, que King fundó antes de vender más tarde su participación, fabrica sus bioinsecticidas).
King cambió su enfoque hacia las aplicaciones médicas cuando se dio cuenta de que muchos péptidos venenosos, especialmente los de invertebrados más pequeños, se dirigen a canales iónicos. Un ion es un átomo o molécula con carga positiva o negativa. Los canales iónicos funcionan como puertas que determinan qué iones pueden entrar o salir de una célula, activándola o desactivándola al cambiar su voltaje. Los canales iónicos son fundamentales para innumerables funciones básicas; se han visto implicados en afecciones que van desde la diabetes al cáncer, pasando por la epilepsia, los trastornos autoinmunitarios o el dolor crónico. Hay muchos en el cerebro y el sistema nervioso, donde las células se envían señales eléctricas unas a otras.
Un péptido de considerable interés para King se encuentra en el veneno de araña. En ensayos con roedores, su inyección hasta ocho horas después de un ictus provocó un 60% menos de daño neuronal por falta de oxígeno que en los roedores que no recibieron el tratamiento.
Otras aplicaciones que se investigan en otros laboratorios son un péptido de escorpión que se une con precisión a tumores malignos, incluidos los cerebrales. Este péptido está diseñado para ser fluorescente, de modo que los médicos puedan ver si han extirpado todo el tumor durante la intervención quirúrgica. Según Jim Olson, profesor del Instituto de Investigación Infantil de Seattle y de la Universidad de Washington, iniciador del proyecto, con el tiempo se podrán programar moléculas similares para eliminar directamente las células cancerosas sin necesidad de quimioterapia ni radiación. Según Christine Beeton, inmunóloga que dirige las investigaciones en el Baylor College of Medicine, un péptido del veneno de la anémona marina está en fase de ensayo clínico como tratamiento de algunas enfermedades autoinmunes. En Brasil, una bioquímica y neurocientífica, Maria Elena de Lima, está desarrollando un péptido derivado del veneno de una araña del plátano para tratar la disfunción eréctil.
Los canales iónicos pueden ser difíciles de manipular con moléculas diseñadas en laboratorio. Sin embargo, encontrar esas moléculas en la naturaleza, al menos cuando se trata de veneno, significa salvar una brecha crucial entre lo que los biólogos saben sobre cómo una determinada criatura utiliza su veneno y lo que los médicos saben que podría ayudar a sus pacientes.
Esta es la brecha que Steven Trim se propuso cerrar. Antes de que Venomtech cerrara (desde entonces ha creado otra empresa, Ventera Bio Ltd., para desarrollar biopesticidas), recogía todas las criaturas venenosas que caían en sus manos y las ordeñaba cada pocas semanas (las serpientes menos a menudo que las arañas, porque las serpientes producen mucho veneno). Era "un poco como exprimir una naranja", me dijo. "Sale a borbotones". Luego utilizó la cromatografía líquida para separar los distintos componentes químicos y la espectrometría de masas para identificarlos, basándose en el peso y la carga de sus átomos.
Cuando visité el laboratorio de Venomtech, me impresionó el equipo: La máquina de cromatografía líquida costaba más que la primera casa de Trim. Pero lo más espectacular era la pared entera llena de cajas de plástico translúcido que contenían tarántulas, escorpiones y ciempiés. De una papelera en el suelo salía un tenue aroma terroso a langostas que les servía de alimento. El día que llegué, dos estudiantes de farmacología clínica, Elfreda Boateng y Rahaf Mohamed, empezaban unas prácticas de seis semanas en el laboratorio como parte de su programa en el City St. George's, un instituto de la Universidad de Londres. El técnico superior de laboratorio de Trim, Stuart Baker, les enseñaba a trabajar con los invertebrados.
Para el primer intento de los estudiantes, Baker eligió una tarántula rosada chilena de la estantería como un sumiller podría elegir un buen vino. "Es una de las arañas más tranquilas que se pueden encontrar", anunció. Le dio a Boateng el tercio superior de una botella de plástico de Coca-Cola para que recogiera la araña. Mohamed grabó un vídeo con su teléfono mientras Boateng sacaba con cuidado a la araña de su hábitat y la deslizaba en un recipiente con un orificio para añadir dióxido de carbono.
"¿Cómo ha ido? preguntó Mohamed.
"De miedo". respondió Boateng.
Uno de los clientes de Venomtech fue Helena Safavi, profesora asociada de bioquímica de la Universidad de Utah que estudia la composición química del veneno de los caracoles cono, moluscos marinos con hermosas conchas estampadas. Safavi nació en Irán y creció en Alemania, donde aprendió a bucear en un lago turbio. Cuando por fin pudo ver un arrecife de coral, quedó cautivada, no tanto por el espectro de colores o la diversidad de especies como por la densidad de sus interacciones. "Tienes burbujas por toda la cara", me dijo. "No entiendes lo que pasa a tu alrededor. Básicamente estás en esta sopa, tanto química como biológicamente".
Hay unas 1.000 especies de caracoles cono, y algunas de ellas se alimentan de peces, gusanos y otros caracoles inyectándoles potentes neurotoxinas. Una de estas toxinas es tan potente que ha matado a buceadores que recogían los caracoles para admirarlos. (El gobierno federal regula la posesión de unas pocas docenas de sustancias, y este tipo de veneno de caracol cono, como el botulínico, es una de ellas). Utah ya contaba con un sólido programa de investigación del caracol cono cuando Safavi llegó hace una década. A principios de los noventa, un profesor de la universidad, Baldomero Olivera, había estado estudiando los venenos de dos especies de caracoles cono para entender cómo paralizaban a los peces cuando descubrió que sus venenos contenían péptidos que podían bloquear una reacción de la médula espinal humana que registra el dolor. Uno de los péptidos acabó convirtiéndose en un analgésico, la ziconotida, aprobada por la FDA en 2004.
Safavi es una "estrella emergente" en el campo de la terapéutica del veneno, afirma Glenn King. En 2015 publicó, junto con Olivera y otros 14 colegas, un artículo en el que describía el inesperado descubrimiento de que, aunque los caracoles cono son famosos por sus neurotoxinas, dos especies atacan a los peces secuestrando su metabolismo. Los caracoles liberan en el agua un veneno que contiene insulina, lo que incapacita a los peces cercanos al volverlos esencialmente hipoglucémicos. Los peces pierden la coordinación y pueden sufrir convulsiones o desmayarse, igual que una persona con una bajada de azúcar. Esto permite al caracol "tragarse" al pez entero a través de su rostrum, un apéndice que parece una boca.
En una sala sin ventanas, Safavi y un becario posdoctoral, Aymeric Rogalski, me mostraron dos peceras con caracoles. Arrastrando sus conchas, habían dejado surcos en el fondo arenoso antes de desaparecer bajo la superficie. Sólo asomaban sus coloridos sifones en forma de esnórquel para aspirar agua por las branquias. Rogalski es un biólogo que estudia el comportamiento de los caracoles. También es el miembro del laboratorio encargado de extraer su veneno, lo que hace engañándolos para que reaccionen ante una ampolla oculta bajo la aleta de un pez. Los caracoles disparan al vial con un arpón quitinoso hueco -que otras veces mantienen retraído dentro de su caparazón- y lo atraviesan con su toxina como si fuera una aguja hipodérmica. La tarea de Rogalski exigía paciencia. Tuvo que colgar un pez cebra muerto en el agua y esperar a que uno de ellos mostrara interés. "Son caracoles", dijo, "así que se toman su tiempo".
La tecnología ha avanzado tanto que los químicos apenas necesitan veneno para poder determinar su secuencia de aminoácidos y replicarla sintéticamente. Existen incluso grandes bases de datos en línea que contienen las secuencias de cientos de péptidos de veneno, y los investigadores pueden utilizar esta información para hacer descubrimientos sin ver nunca un caracol cono. "Algunos de nosotros estamos un poco tristes de que la tecnología esté mejorando tanto", me dijo Safavi. "Hace que el trabajo de campo sea menos importante".
Organizar viajes de recolección y tramitar los permisos necesarios puede llevar años, y algunos lugares son demasiado peligrosos para visitarlos. Sin embargo, esas excursiones siguen siendo la única forma de encontrar caracoles cuyo veneno es nuevo para la ciencia. "Tenemos toda una larga lista de especies que nos encantaría secuenciar y no podemos tener en nuestras manos", me dijo. Mientras tanto, el cambio climático está diezmando los arrecifes de coral de todo el mundo. Muchos de los caracoles que Safavi podría encontrar hoy se extinguirán antes de que pueda llegar a ellos. "En un mundo ideal, lo secuenciaríamos todo ahora mismo", afirma. "Pero no creo que eso ocurra".
Una mañana en Utah, Safavi y yo entramos en una cafetería y oímos un estruendo. Un gorrión que se había metido dentro había volado hacia la ventana principal. En un santiamén, Safavi se quitó la chaqueta de lona para utilizarla como improvisada red. Ella y un miembro del personal de cocina acabaron espantando al pájaro por la puerta trasera. Llegué a pensar que lo que los investigadores del veneno entienden mejor que nadie -pero que aún no han conseguido que el resto de nosotros entendamos- es más fundamental y menos lucrativo que la posible utilidad ilimitada de otros organismos para los humanos. Se dan cuenta de que todos - gorriones, serpientes, arañas, caracoles - somos iguales en el nivel molecular más básico.
En cierto sentido, los investigadores del veneno tienen que ver de cerca no sólo nuestra aniquilación del mundo natural, sino la complejidad e interconexión de todos los organismos que estamos exterminando. Christine Beeton me dijo que había dejado de aplastar arañas. "Probablemente estamos arañando la superficie de los venenos beneficiosos", afirma. "Cada vez que destruimos un trocito del medio ambiente, ¿cuántas arañitas o ciempiés hay ahí dentro que podrían ser una pequeña empresa farmacéutica por sí solos?". Glenn King señala que el 99% de las criaturas venenosas del mundo son invertebrados. Producen cantidades tan diminutas de veneno que, hace 20 años, no teníamos forma de determinar su composición. "Creo que en la próxima década se sacarán medicamentos muy interesantes de bichos de los que nunca hemos oído hablar", me dijo.
David Julius, biólogo molecular de la Universidad de California en San Francisco, ha utilizado veneno de araña para activar los receptores celulares de la temperatura y el tacto con el fin de ver cómo son y cómo funcionan esas moléculas, investigación por la que obtuvo el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 2021. Julius señala que el veneno, además de ser valioso como reserva de potenciales fármacos, puede proporcionar potentes herramientas para la investigación básica. "Todavía es un gran recurso, en gran parte sin explotar, para moléculas que si no se convierten en fármacos pueden decirnos cómo diseñar fármacos", dice.
Pero primero, para explotar esa fuente, alguien tiene que capturar un monstruo de Gila, una víbora, un caracol cónico o una araña, y ordeñarlos. Durante mi estancia en Venomtech, Baker mostró a Boateng y Mohamed cómo completar ese proceso. Los estudiantes habían utilizado dióxido de carbono para dormir a una tarántula. Boateng volcó el recipiente y la araña se tumbó boca arriba. Le quitó la tapa y la palpó con unas pinzas. Como no se inmutó, deslizó unas pinzas bajo los colmillos. Se movían con facilidad, lo que significaba que la araña estaba inerte. Baker le mostró cómo agarrar su abdomen entre los cuatro pares de patas y sacarla de la caja. "¿La coges con las manos?". preguntó Mohamed.
A mí también me tocó. Todos llevábamos guantes. Al principio me sorprendió el peso de la araña entre el pulgar y el índice, como un juego de llaves de coche. Hasta ese momento, no había pensado mucho en el interior de una araña. ¿Tienen estómago las tarántulas? ¿Cerebro? ¿Pulmones? (Sí. Sí. Sí.)
Bajo la dirección de Baker, coloqué la araña sobre un pedestal que sostenía un pequeño tubo de ensayo. Desplegamos sus colmillos -en reposo están metidos hacia dentro, apuntando al abdomen- y los apuntamos hacia el tubo. Luego colocamos unos electrodos diminutos justo encima de ellos, a ambos lados de los quelíceros, las piezas bucales de la araña. Baker me dijo que apoyara el dedo en el cefalotórax de la araña -lo que yo habría llamado su "cabeza"- para que no se le salieran los colmillos, y entonces la electrocutó con una descarga de electricidad. Las patas de la araña se movieron y el veneno salió de sus colmillos y entró en el tubo. Después de unas cuantas descargas más, la volví a meter en su terrario para que se recuperara, con más cuidado que antes.
